close
Эчтәлеккә күчү

ARPC2

Wikipedia — ирекле энциклопедия проектыннан ([http://tt.wikipedia.org.ttcysuttlart1999.aylandirow.tmf.org.ru/wiki/ARPC2 latin yazuında])
ARPC2
Рәсем
Нинди таксонда бар H. sapiens[1][2]
Кодлаучы ген ARPC2[d][2]
Кодлаштыра Actin related protein 2[d][2] һәм ARP2 actin-related protein 2 homolog (Yeast), isoform CRA_d[d][2]
Хромосома кешенең 2-нче хромосомасы[d][1]
Ген ориентациясе уңай ориентация[d][1]
Геномик башлангыч 65454887[1] һәм 65227788[1]
Геномик ахыр 65271253[1] һәм 65498387[1]
Цитогенетик өлкә 2p14[3]
Молекуляр функция actin filament binding[d][4], structural constituent of cytoskeleton[d][5][4], связывание с белками плазмы[d][6][7][8][…], actin binding[d][9], structural constituent of cytoskeleton[d][10][11][12] һәм actin filament binding[d][11][12]
Күзәнәк компоненты цитозоль[d][9], эндосома[d][9], cell projection[d][9], muscle cell projection membrane[d][9], фокальные контакты[d][13][14], күзәнәк мембранасы[d][9], Комплекс Arp2/3[d][5][13][4], синапс[9][9], межклеточные контакты[d][9], cell leading edge[d][9], actin cytoskeleton[d][10][9], neuron projection[d][9], экзосома[d][15][16][17][…], цитоскелет[d][9], цитоплазма[9], төш[9][9], Комплекс Arp2/3[d][10][9][11][…], фокальные контакты[d][9][18], lamellipodium[d][10], site of double-strand break[d][9], экзосома[d][19][20][21] һәм glutamatergic synapse[d][9]
Биологик процесс positive regulation of actin filament polymerization[d][9], Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis[d][9], ephrin receptor signaling pathway[d][9], regulation of actin filament polymerization[d][9], positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading[d][9], Arp2/3 complex-mediated actin nucleation[d][13][4], positive regulation of lamellipodium assembly[d][22], membrane organization[d][9], actin filament polymerization[d][9], Arp2/3 complex-mediated actin nucleation[d][9][11][12] һәм actin polymerization-dependent cell motility[d][10]
Homologene идентификаторы 4181[3]
Ортолог гены Actr2[d][23][24], ARP2[d][23], Actr2[d][23][24], actr2b[d][23], actr2a[d][23][24], arx-2[d][23][24] һәм Arp2[d][23][24]
Экпрессия урыны моноцит[d][25], губчатая костная ткань[d][25], epithelium of nasopharynx[d][25], кеше аппендиксы[d][25], күз кабагы конъюнктивасы[d][25], лимфатик төен[d][25], mucosa of sigmoid colon[d][25], сөяк җелеге[d][25], висцераль плевра[d][25] һәм арка мие күзәнәкләре[d][25]
BERJAYA ARPC2 Викиҗыентыкта

ARPC2 (ингл. Actin related protein 2[d][2] һәм ARP2 actin-related protein 2 homolog (Yeast), isoform CRA_d[d][2]) — кешенең 2-нче хромосомасы[d][1] аксымы, шул ук исемдәге ген тарафыннан кодлана торган югары молекуляр органик матдә.[26][27]

Искәрмәләр

[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]
  1. 1 2 3 4 5 6 7 8 ensembl Release 106 — 106
  2. 1 2 3 4 5 6 UniProt
  3. 1 2 NCBI Gene
  4. 1 2 3 4 Goley E. Reconstitution of human Arp2/3 complex reveals critical roles of individual subunits in complex structure and activity // Mol. Cell — Cell Press, Elsevier, 2001. — ISSN 1097-2765; 1097-4164 — doi:10.1016/S1097-2765(01)00393-8 — PMID:11741539
  5. 1 2 Welch M. D., DePace A. H., S. Verma et al. The human Arp2/3 complex is composed of evolutionarily conserved subunits and is localized to cellular regions of dynamic actin filament assembly, The Human Arp2/3 Complex Is Composed of Evolutionarily Conserved Subunits and Is Localized to Cellular Regions of Dynamic Actin Filament Assembly // J. Cell Biol. / J. Nunnari — Rockefeller University Press, 1997. — ISSN 0021-9525; 1540-8140 — doi:10.1083/JCB.138.2.375 — PMID:9230079
  6. ↑ X Zhao, Z Yang, M Qian et al. Interactions among subunits of human Arp2/3 complex: p20-Arc as the hub // Biochem. Biophys. Res. Commun. — Academic Press, Elsevier, 2001. — ISSN 0006-291X; 1090-2104 — doi:10.1006/BBRC.2000.4151 — PMID:11162547
  7. ↑ Bear J. E. Phosphorylation of coronin 1B by protein kinase C regulates interaction with Arp2/3 and cell motility // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2005. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — doi:10.1074/JBC.M504146200 — PMID:16027158
  8. ↑ Campanacci V., Cherfils J., Rottner K. et al. Inhibitory signalling to the Arp2/3 complex steers cell migration // Nature / M. Skipper — NPG, Springer Science+Business Media, 2013. — ISSN 1476-4687; 0028-0836 — doi:10.1038/NATURE12611 — PMID:24132237
  9. 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 GOA
  10. 1 2 3 4 5 Welch M. D., DePace A. H., S. Verma et al. The human Arp2/3 complex is composed of evolutionarily conserved subunits and is localized to cellular regions of dynamic actin filament assembly, The Human Arp2/3 Complex Is Composed of Evolutionarily Conserved Subunits and Is Localized to Cellular Regions of Dynamic Actin Filament Assembly // J. Cell Biol. / J. Nunnari — Rockefeller University Press, 1997. — ISSN 0021-9525; 1540-8140 — doi:10.1083/JCB.138.2.375 — PMID:9230079
  11. 1 2 3 4 Goley E. Reconstitution of human Arp2/3 complex reveals critical roles of individual subunits in complex structure and activity // Mol. Cell — Cell Press, Elsevier, 2001. — ISSN 1097-2765; 1097-4164 — doi:10.1016/S1097-2765(01)00393-8 — PMID:11741539
  12. 1 2 3 Livstone M. S., Thomas P. D., Lewis S. E. et al. Phylogenetic-based propagation of functional annotations within the Gene Ontology consortium // Brief. Bioinform. — OUP, 2011. — ISSN 1467-5463; 1477-4054 — doi:10.1093/BIB/BBR042 — PMID:21873635
  13. 1 2 3 GOA
  14. ↑ Waterman C., Yates J. R. Analysis of the myosin-II-responsive focal adhesion proteome reveals a role for β-Pix in negative regulation of focal adhesion maturation // Nat. Cell Biol. — NPG, 2011. — ISSN 1465-7392; 1476-4679 — doi:10.1038/NCB2216 — PMID:21423176
  15. ↑ Pisitkun T., Tchapyjnikov D., Knepper M. A. Large-scale proteomics and phosphoproteomics of urinary exosomes // Journal of the American Society of Nephrology / J. Briggs — American Society of Nephrology, 2008. — ISSN 1046-6673; 1533-3450 — doi:10.1681/ASN.2008040406 — PMID:19056867
  16. ↑ Buschow S. I., Stoorvogel W., Wauben M. MHC class II-associated proteins in B-cell exosomes and potential functional implications for exosome biogenesis // Immunology & Cell Biology — Wiley, 2010. — ISSN 0818-9641; 1440-1711 — doi:10.1038/ICB.2010.64 — PMID:20458337
  17. ↑ Sinha A., Kislinger T. In-depth proteomic analyses of exosomes isolated from expressed prostatic secretions in urine // Proteomics / L. Stimson — Wiley, 2013. — ISSN 1615-9853; 1615-9861 — doi:10.1002/PMIC.201200561 — PMID:23533145
  18. ↑ Waterman C., Yates J. R. Analysis of the myosin-II-responsive focal adhesion proteome reveals a role for β-Pix in negative regulation of focal adhesion maturation // Nat. Cell Biol. — NPG, 2011. — ISSN 1465-7392; 1476-4679 — doi:10.1038/NCB2216 — PMID:21423176
  19. ↑ Buschow S. I., Stoorvogel W., Wauben M. MHC class II-associated proteins in B-cell exosomes and potential functional implications for exosome biogenesis // Immunology & Cell Biology — Wiley, 2010. — ISSN 0818-9641; 1440-1711 — doi:10.1038/ICB.2010.64 — PMID:20458337
  20. ↑ Pisitkun T., Tchapyjnikov D., Knepper M. A. Large-scale proteomics and phosphoproteomics of urinary exosomes // Journal of the American Society of Nephrology / J. Briggs — American Society of Nephrology, 2008. — ISSN 1046-6673; 1533-3450 — doi:10.1681/ASN.2008040406 — PMID:19056867
  21. ↑ Sinha A., Kislinger T. In-depth proteomic analyses of exosomes isolated from expressed prostatic secretions in urine // Proteomics / L. Stimson — Wiley, 2013. — ISSN 1615-9853; 1615-9861 — doi:10.1002/PMIC.201200561 — PMID:23533145
  22. ↑ Houdusse A., Martin D., Gautreau A. et al. Free Brick1 is a trimeric precursor in the assembly of a functional wave complex // PLOS ONE / PLOS ONE Editors — PLoS, 2008. — ISSN 1932-6203 — doi:10.1371/JOURNAL.PONE.0002462 — PMID:18560548
  23. 1 2 3 4 5 6 7 HomoloGene сборка 68 — 68 — 2014.
  24. 1 2 3 4 5 Orthologous MAtrix
  25. 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 Bgee
  26. ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29223 (ингл.). әлеге чыганактан 2015-10-25 архивланган. 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  27. ↑ UniProt, Q9ULJ7 (ингл.). 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.

Чыганаклар

[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]
  • Степанов В.М. (2005). Молекулярная биология. Структура и функция белков. Москва: Наука. ISBN 5-211-04971-3.(рус.)
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell (вид. 4th). Garland. ISBN 0815332181.(ингл.)
Чыганак — https://tt.wikipedia.org/w/index.php?title=ARPC2&oldid=4124738